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有兩篇文章,希望能幫到您: 催化機(jī)理 酶的催化機(jī)理和一般化學(xué)催化劑基本相同，也是先和反應(yīng)物（酶的底物）結(jié)合成絡(luò)合物，通過(guò)降低反應(yīng)的活化能來(lái)提高化學(xué)反應(yīng)的速度，在恒定溫度下，化學(xué)反應(yīng)體系中每個(gè)反應(yīng)物分子所含的能量雖然差別較大，但其平均值較低，這是反應(yīng)的初態(tài)。S（底物）→P（產(chǎn)物）這個(gè)反應(yīng)之所以能夠進(jìn)行，是因?yàn)橛邢喈?dāng)部分的S分子已被激活成為活化（過(guò)渡態(tài)）分子，活化分子越多，反應(yīng)速度越快。在特定溫度時(shí)，化學(xué)反應(yīng)的活化能是使1摩爾物質(zhì)的全部分子成為活化分子所需的能量（千卡）。酶（E）的作用是：與S暫時(shí)結(jié)合形成一個(gè)新化合物ES，ES的活化狀態(tài)（過(guò)渡態(tài)）比無(wú)催化劑的該化學(xué)反應(yīng)中反應(yīng)物活化分子含有的能量低得多。ES再反應(yīng)產(chǎn)生P，同時(shí)釋放E。E可與另外的S分子結(jié)合，再重復(fù)這個(gè)循環(huán)。降低整個(gè)反應(yīng)所需的活化能，使在單位時(shí)間內(nèi)有更多的分子進(jìn)行反應(yīng)，反應(yīng)速度得以加快。如沒(méi)有催化劑存在時(shí)，過(guò)氧化氫分解為水和氧的反應(yīng)（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能為每摩爾18千卡（1千卡=4。187焦耳），用過(guò)氧化氫酶催化此反應(yīng)時(shí)，只需要活化能每摩爾2千卡，反應(yīng)速度約增加1011倍。酶作用的pH和溫度條件（細(xì)胞內(nèi)條件）都很溫和，為什么會(huì)有巨大的催化活性？有4種主要因素使酶加速化學(xué)反應(yīng)。 五、酶的作用機(jī)理　　1．酶的中間產(chǎn)物理論　　酶和一般的催化劑一樣，都是通過(guò)降低反應(yīng)的活化能來(lái)加快化學(xué)反應(yīng)速度的。酶 （E）首先與底物（S）結(jié)合形成中間產(chǎn)物（ES），由中間產(chǎn)物再分解成最終產(chǎn)物（P），同時(shí)酶本身恢復(fù)原形。這樣，酶促反應(yīng)要比非催化反應(yīng)多經(jīng)歷幾個(gè)步驟，但每個(gè)步驟的活化能都比非催化反應(yīng)的要降低。（圖1-34）　　2．酶的活性中心　　酶分子中存在有活性中心，酶的活性中心是指酶分子上直接參與反應(yīng)的氨基酸殘基的側(cè)鏈基團(tuán)，以一定的空間結(jié)構(gòu)組成的活性結(jié)構(gòu)，是酶分子中與催化活性有密切關(guān)系的特殊部位。活性中心的基團(tuán)分為催化基團(tuán)和結(jié)合基團(tuán)兩部分，前者決定酶的催化能力（高效性），后者決定酶與哪些底物結(jié)合，是決定專一性的部位。單成分酶的活性中心由一些空間結(jié)構(gòu)上相互鄰近的氨基酸殘基組成，雙成分酶的活性中心則由酶蛋白和輔助因子或輔助因子的一部分共同組成。（圖1-35）　　3．酶的催化機(jī)理----“誘導(dǎo)契合”假說(shuō)　　酶是通過(guò)與底物形成中間產(chǎn)物，降低反應(yīng)的活化能來(lái)加速化學(xué)反應(yīng)速度的。酶分子中存在有活性中心，活性中心由催化基團(tuán)和結(jié)合基團(tuán)組成。在酶與底物分子相互接近的過(guò)程中，底物分子誘導(dǎo)酶的活性中心結(jié)構(gòu)發(fā)生利于與底物結(jié)合的變化。酶與底物接觸，酶分子通過(guò)結(jié)合基團(tuán)與底物分子互補(bǔ)契合，催化基團(tuán)催化底物分子中鍵斷裂或形成新的化學(xué)鍵，底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物，產(chǎn)物由酶分子上脫落下來(lái)，酶又恢復(fù)到原來(lái)構(gòu)象。（圖1-36）。